1.2.4. Macromoléculas
        En terminos generales cuando se unen dos monómeros para la formación de un enlace y se desprende una molécula de agua, se habla de una reacción  de condensación. Si la reacción ocurre al contrario, esto es, que se rompe el enlace con la adición de una molécula de agua y se regeneran los monómeros originales se habla de reacciones de hidrólisis. Los organismos vivos juegan con reacciones de hidrolisis (digestión) y condensación (síntesis) para la construcción de sus macromoléculas.Los tipos principales de macromoléculas son las proteínas, formadas por cadenas lineales de aminoácidos; los ácidos nucleicos, DNA y RNA, formados por bases nucleotídicas (purinas y pirimidinas), los polisacáridos, formados por subunidades de azúcares y los lípidos formados por glicerol, ácidos grasos o colesterol. Los aminoácidos de las proteínas están unidos por enlaces peptidicos, los carbohidratos de los polisacáridos por enlaces glucosídicos o péctidicos y los lípidos y ácidos nucleicos por enlaces ester.

1.2.4.1. Carbohidratos.
           Son biomoléculas constituidas por C, H, y O (a veces tienen N, S, o P). El nombre de glúcido deriva de la palabra "glucosa" que proviene del vocablo griego glykys que significa dulce, aunque solamente lo son algunos monosacáridos y disacáridos. Su fórmula general suele ser (CH2O)n.
    Los carbohidratos estan clasificados en varios grupos. Se encuentran los monosacaridos que a su vez se clasifican en aldosas y cetosas. Los oligosacaridos donde se encuentran los disacaridos (sacarosa), trisacaridos (rafinosa), tetrasacaridos (estaquiosa), pentasacaridos (verbascosa) y las dextrinas. Por último, encontramos a los polisacáridos que estan clasificados como de almacenamiento (glucogeno, almidón) y estructurales (quitina, celulosa).

CLASIFICACION DE LOS CARBOHIDRATOS

1. MONOSACARIDOS (n = 1)

1.1. ALDOSAS

1.1.1. ALDOTRIOSAS. D-Gliceraldehido*.
1.1.2. ALDOTETROSAS. D-Eritrosa*, D-Threosa.
1.1.3. ALDOPENTOSAS. D-Ribosa (Rib)*, D-Arabinosa (Ara)
1.1.4. ALDOHEXOSAS. D-Glucosa (Glc)*, D-Manosa (Man)*, D-Galactosa (Gal)*.
1.1.5. ALDOHEPTOSAS. D-Manonoheptulosa (aguacate), Sedoheptulosa (plantas jugosas).
1.2. CETOSAS.
1.2.1. CETOTRIOSAS. Dihidroxiacetona*.
1.2.2. CETOTETROSAS. D-Erithrulosa.
1.2.3. CETOPENTOSAS. D-Xilulosa*, D-Ribulosa*.
1.2.4. CETOHEXOSAS. D-Fructosa (Fru) (azúcar de la fruta)*, D-Sorbosa.
1.3. GLICOSIDOS
1.3.1. O-Glicósidos.
1.3.2. N-Glicósidos (aminoglicósidos o glicosaminas).
1.3.3. S-Glicósidos (tioglicósidos o glucosinolatos) (rábano).
1.3.4. Glicósidos Cianogénicos (Glu-benzaldehído-HCN) Amígdalina
2. OLIGOSACARIDOS (n = 2-10)

2.1. DISACARIDOS

2.1.1. HOMOGENEOS
 Celobiosa (Glu-Glu  -> a-D-Glu + b-D-Glu)*, Maltosa (Glu-Glu  -> a-D-Glu + a-D-Glu)*,
 Isomaltosa, Gencibiosa (Glu-Glu  -> a-D-Glu + a-D-Glu), Trealosa (Glu-Glu  -> a-D-Glu + a-D-Glu).
2.1.2. HETEROGENEOS
 Sacarosa (Glu-Fru) (caña de azúcar y remolacha)*, Lactosa (Glu-Gal) (azúcar de la leche)*, Melibiosa (Glu-Gal).
2.2. TRISACARIDOS
2.2.1. HOMOGENEOS. Maltoriosa (Glu-Glu-Glu).
2.2.2. HETEROGENEOS. Manimotriosa (Gal-Glu-Glu), Rafinosa (Gal-Glu-Fru) (remolacha azucarera)*.
2.3. TETRASACARIDO. Estaquiosa (Gal-Gal-Glu-Fru) (semilla de soja)*.
2.4. PENTASACARIDO. Verbascosa (Gal-Gal-Gal-Glu-Fru)
2.5. CICLODEXTRINAS (n=6-10). (Dextrinas de Schardinger)(Glu...n)

3. POLISACARIDOS (n = +10....)

3.1. HOMOPOLISACARIDOS (Homoglicanos).

3.1.1. PENTOSANAS (C5H8O4)n. Arabana (Ara...n), Xilana (Xyl...n).
3.1.2. HEXOSANAS (C6H10O5)n..
3.1.2.1. POLISACARIDOS NUTRIENTES O DE ALMACENAMIENTO.
 3.1.2.1.1. ALMIDON (a-D-Glu....n)*.
 3.1.2.1.1.1. AMILOSA (Glu-Glu-....lineal).
 3.1.2.1.1.2. AMILOPECTINA (Glu-Glu-...ramificado).
 3.1.2.1.1.3. DEXTRINAS.
 3.1.2.1.2. GLUCOGENO (Glu-Glu-...más ramificado)*.
3.1.2.2. POLISACARIDOS ESTRUCTURALES O ESQUELETICOS (Fibra dietaria).
            3.1.2.2.1. CELULOSA (b-D-Glu...n)*.

3.1.2.2.2.HEMICELULOSA.(b-D-Xyl...n)(L-Ara...n)(Gal)*.
  3.1.2.2.3. SUSTANCIAS PECTICAS (a-D-ácido galacturónico...n)*.
   3.1.2.2.3.1. Protopectina (pulpa de frutos inmaduros).
   3.1.2.2.3.2. Acidos pectínicos.
 3.1.2.2.4. QUITINA (N-acetil-D-glucosamina....n)*.
3.2. HETEROPOLISACARIDOS (Heteroglicanos o Polisacáridos mixtos). GOMAS
 3.2.1. GALACTOMANANOS (b-D-Man...n)(Gal).
 3.2.2. EXUDADOS. Goma arábiga. Goma de tragacanto (Astragalus).
 3.2.3. GOMAS DE ALGA. Agar (D,L-Gal...n)(3,6-anhidro-L-Gal).Aragano y  agaropectina. Carragenanos (Alga-Chondrus crispus).  Alginatos (algas  pardas).
 3.2.4. Gomas producto de síntesis microbiana. Dextrano (Leuconostoc  mesenteroides). Xantano (Xanthomonas campestris).
1.2.4.2. Proteínas
    Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas sustancias más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.
    En las siguiente figura se representan la reacción de condensación de dos aminoácidos para formar un enlace peptidico.

1.2.4.2.1. Estructuras.
    La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

1.2.4.2.1.1. Estructura primaria.
    La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

1.2.4.2.1.2. Estructura secundaria.
    La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria:

    Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zig-zag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

1.2.4.2.1.3. Estructura terciaria.
    La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

1.2.4.2.1.4. Estructura cuaternaria.
    Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

1.2.4.2.2. Clasificación.
         Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en: Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.
        Según su composición pueden clasificarse en proteínas simples y proteínas conjugadas. Las simples o Holoproteínas son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos, mientras que las conjugadas o Heteroproteínas son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina grupo prostético. Las proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.

1.2.4.2.2.1. Según su conformación
        Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquieren los grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos clases de proteínas que difieren en sus conformacxiones características: "proteínas fibrosas" y "proteínas globulares".
         Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formación de láminas como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.
       Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas y en general más resistentes a los factores que las desnaturalizan.
        Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El resultado es una macroestructura de tipo esférico.
        La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.

La siguiente tabla muestra la clasificación completa.
 
CONJUGADAS
NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO
Nucleoproteínas Acidos nucléicos
Lipoproteínas Lípidos
Fosfoproteínas Grupos fosfato
Metaloproteínas Metales
Glucoproteínas Monosacáridos

Glucoproteínas. Ribonucleasa, Mucoproteínas, Anticuerpos, Hormona luteinizante
Lipoproteínas. De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas. Nucleosomas de la cromatina, Ribosomas.
Cromoproteínas. Hemoglobina, hemocianina, mioglobina (que transportan oxígeno), Citocromos (que transportan electrones9.

1.2.4.2.2.2. Según su función
    La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá la más extensas que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas. Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc. Todas las proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc.

Enzimas: Son proteínas cuya función es la "catalisis de las reacciones bioquímicas". Algunas de stas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de verdaderos complejos multienzimáticos. El poder catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos un millon de veces. Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son proteínas conjugadas.
Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas específicas son transportados por proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del gas carbónico desdes y hacia los pulmones, respectivamente. En la memebrana mitocondrial se encuentra una serie de proteínas que trasnportan electrones hasta el oxígeno en el proceso de respiración aeróbica.
Proteínas del movimiento coordinado: El músculo está compuesto por una variedad de proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relación con cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular.
Proteínas estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y las a-queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son proteínas altamenmte específicas que tienen la capacidad de identificar susustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de otros organismos.
Proteoreceptores: Son proteínas que participan activamente en el proceso de recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo.
Hormonas y Proteínas represoras: son proteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos; las proteínas represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisión de la información genética en la bisíntesis de otras moléculas.

1.2.4.2.2.3. Síntesis y movimiento de proteínas
        El RNA mensajero (mRNA) es el que lleva la información para la síntesis de proteínas, es decir, determina el orden en que se unirán los aminoácidos.
    La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. Los aminoácidos son transportados por el RNA de transferencia (tRNA), específico para cada uno de ellos, y son llevados hasta el RNA mensajero (mRNA), dónde se aparean el codón de éste y el anticodón del RNA de transferencia, por
complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la posición que les corresponde.
    Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el RNA mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de RNA mensajero, está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente.
        La síntesis proteica tiene lugar en el ribosoma, que se arma en el citosol a partir de dos subunidades riborrucleoproteicas provenientes del nucléolo. Cada ribosoma está compuesto por dos subunidades - una mayor y otra menor – identificadas con las siglas 40S y 60S respectivamente (los números hacen referencia a los coeficientes de sedimentación de las subunidades, es decir a las velocidades con que sedimentan cuando son ultracentrifugadas, la 60S migra más rápido al fondo del tubo).
    En el ribosoma el mRNA se traduce en una proteína, para lo cual se requiere también la intervención de los RNA de transferencia (tRNA). El trabajo de los tRNA consiste en tomar del citosol a los aminoácidos y conducirlos al ribosoma en el orden marcado por los nucleótidos del mRNA, que son los moldes del sistema
        La síntesis de las proteínas se divide en tres etapas, llamadas de iniciación , de alargamiento y  terminación. La síntesis de las proteínas comienza con la unión entre sí de dos aminoácidos y continúa por el agregado de nuevos aminoácidos -de a uno por vez- en uno extremos de la cadena. Como se sabe la clave de la traducción reside en el código genético, compuesto por combinaciones de tres nucleótidos consecutivos -o tripletes- en el mRNA. Los distintos tripletes se relacionan específicamente con tipos de aminoácidos usados en la síntesis de las proteínas.
         Una vez que se ha construido una proteína puede tomar diferentes vias de acuerdo a la función que va ha desarrollar en la célula. Si la proteina tiene un peptido señal (secuencia señal) sera direccionado a algun organelo y si no lo tiene quedara inmersa en el citoplasma. Las proteinas de membrana maduran a travez de su paso por el aparato de Golgi donde se pueden glicosilar (si van a ser expuestas a la cara exoplasmica de la membrana plasmática); otras proteinas pueden tener función digestiva y seran encapsulas en vesículas para formar los lisosomas; de manera similar otras proteínas pueden ser encapsuladas en vesiculas secretoras para ser su contenido exocitado; otras proteínas pueden ser liberadas al citosol y, dependiendo de un peptido señal, ser direccionadas hacia organelos específicos (mitocondrias o nucleo) donde desempeñaran su función.

1.2.4.3. Lípidos.
        Los ácidos grasos son compuestos terciarios porque por hidrólisis  dan C, H, y O y en su estructura se encuentra el grupo llamado carboxilo ( COOH ). En terminos generales e consideran ácidos grasos aquellos compuestos cuyas cadenas alifáticas las conforman  4 o mas carbonos. los ácidos grasos puede ser saturados (no tienen dobles enlaces) o insaturados (con uno o mas dobles enlaces). Los lípidos más simples son los lípidos neutros o triacil gliceroles (también llamados triglicéridos); son las grasas de reserva encontradas en el tejido adiposo o graso. Sus unidades estructurales son el glicerol y tres moléculas de ácidos grasos de cadena larga. Algo más complejos y funcionalmente más importantes son los fosfolípidos, que son elementos estructurales importantes de las membras celulares. La estructura de una molécula típica de fosfólipido está constituida por dos moléculas de ácidos grasos (ácido palmítico y ácido oleico), una molécula de fosfato y  un glicerol y etanolamina Este lípido es la fosfátidiletanolamina, uno de los fosfolipidos más abundantes de los tejidos animales. Observamos que la fosfatidiletanolamina contiene los enlaces éster entre los ácidos grasos y el glicerol, y un «puente» fosfodiéster entre los dos alcoholes diferentes, cada uno de los cuales requiere un modelo específico de reacción enzimático en su biosíntesis.

 
Acidos saturados  
Butírico  C4H8O2 C3H7.COOH
Caproico  C6H12O C5H11.COOH
Caprílico  C8H16O2 C7H15.COOH
Cáprico  C10H20O2 C9H19.COOH
Láurico  C12H24O2 C11H23.COOH
Mirístico C14H28O2 C13H27.COOH
Palmítico  C16H32O2 C15H31.COOH
Esteárico  C18H36O C17H35.COOH
Acacídico  C20H40O2 C19H39.COOH
Carnacílico  C24H48O2 C23H47.COOH
Cerótico  C27H54O2 C26H53.COOH
Acidos insaturados

 Crotónico  C4H6O2 C3H5.COOH
Tíglico (metil-crotónico)  C5H8O2 C4H7.COOH
Hipogaeico y Fisetoleico  C16H30O2 C15H29.COOH
Oleico  C18H34O2 C17H33.COOH 
Erúcico y erásico  C22H42O C21H41.COOH
Otros ácidos insaturados

Linoleico  C18H32O2 C17H31.COOH
Linolénico C18H30O2 C17H29.COOH
Ricinoleico  C18H34O3 C17H32(OH)COOH

1.2.4.3.1. Características de los lípidos.
  Los ácidos grasos pueden asociarse con el glicerol a través de enlaces ester y formar diferentes tipos de lípidos. Si un ácido graso se asocial con un glicerol se habla de monoacilglicerol, si son dos ácidos grasos asociados a un glicerol se habla de diacilglicerol y si son tres ácidos grasos asociados a un gliresol se habla de triglicérido.
      Denominamos lípidos a un conjunto muy heterogéneo de biomoléculas cuya característica distintiva aunque no exclusiva ni general es la insolubilidad en agua, siendo por el contrario, solubles en disolventes orgánicos (benceno, cloroformo, éter, hexano, etc.).
    En muchos lípidos, esta definición se aplica únicamente a una parte de la molécula, y en otros casos, la definición no es del todo satisfactoria, ya que pueden existir lípidos soluble en agua (como los gangliósidos, por ejemplo), y a la vez existen otras biomoléculas insolubles en agua y que no son lípidos (carbohidratos como la quitina y la celulosa, o las escleroproteínas).
      Los lípidos pueden encontrarse unidos covalentemente con otras biomoléculas como en el caso de los glicolípidos (presentes en las membranas biológicas), las proteínas aciladas (unidas a algún ácido graso) o las proteínas preniladas (unidas a lípidos de tipo isoprenoide).
    También son numerosas las asociaciones no covalentes de los lípidos con otras biomoléculas, como en el caso de las lipoproteínas y de las estructuras de membrana.
    Una característica básica de los lípidos, y de la que derivan sus principales propiedades biológicas es la hidrofobicidad. La baja solubilidad de los lipídos se debe a que su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática, alicíclica o aromática), con gran cantidad de enlaces C-H y C-C. La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente y su momento dipolar es mínimo. El agua, al ser una molécula muy polar, con gran facilidad para formar puentes de hidrógeno, no es capaz de interaccionar con estas moléculas. En presencia de moléculas lipídicas, el agua adopta en torno a ellas una estructura muy ordenada que maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua, forzando a la molécula hidrofóbica al interior de una estructura en forma de jaula, que también reduce la movilidad del lípido. Todo ello supone una configuración de baja entropía, que resulta energéticamente desfavorable. Esta disminución de entropía es mínima si las moléculas lipídicas se agregan entre sí, e interaccionan mediante fuerzas de corto alcance, como las fuerzas de Van der Waals. Este fenómeno recibe el nombre de efecto hidrofóbico.

1.2.4.3.2.Papel biológico.
    Los lípidos pueden ser estructurales o de reserva. En los vegetales se encuentran como cumulos o gotas. En los animales constituyen el recubrimiento de los órganos, el protector interno porque las vísceras resbalen y los organos tengan movimiento interno.
    Las ceras se encuentran en vegetales (en sus hojas, frutos y semillas). En los animales están en conductos internos (como el cerumen). Los fosfolípidos están en las membranas. Los cerebrocidos son el tejido sostén del sistema nervioso. Los esteroides son lipoides constituyentes de las hormonas y los carotenos dan el color a los vegetales.

Función energética.
Los lípidos (generalmente en forma de triacilgiceroles) constituyen la reserva energética de uso tardío o diferido del organismo. Su contenido calórico es muy alto (10 Kcal/gramo), y representan una forma compacta y anhidra de almacenamiento de energía. A diferencia de los hidratos de carbono, que pueden metabolizarse en presencia o en ausencia de oxígeno, los lípidos sólo pueden metabolizarse aeróbicamente.

Reserva de agua.
Aunque parezca paradójico, los lípidos representan una importante reserva de agua. Al poseer un grado de reducción mucho mayor el de los hidratos de carbono, la combustión aerobia de los lípidos produce una gran cantidad de agua (agua metabólica). Así, la combustión de un mol de ácido palmítico puede producir hasta 146 moles de agua (32 por la combustión directa del palmítico, y el resto por la fosforilación oxidativa acoplada a la respiración). En animales desérticos, las reservas grasas se utilizan principalmente para producir agua (es el caso de la reserva grasa de la joroba de camellos y dromedarios).

Producción de calor.
        En algunos animales (particularmente en aquellos que hibernan), hay un tejido adiposo especializado que se llama grasa parda o grasa marrón. En este tejido, la combustión de los lípidos está desacoplada de la fosforilación oxidativa, por lo que no se produce ATP en el proceso, y la mayor parte de la energía derivada de la combustión de los triacilgliceroles se destina a la producción calórica necesaria para los períodos largos de hibernación. En este proceso, un oso puede llegar a perder hasta el 20% de su masa corporal.

Función estructural.
        El medio biológico es un medio acuoso. Las células, a su vez, están rodeadas por otro medio acuoso. Por lo tanto, para poder delimitar bien el espacio celular, la interfase célula-medio debe ser necesariamente hidrofóbica. Esta interfase está formada por lípidos de tipo anfipático, que tienen una parte de la molécula de tipo hidrofóbico y otra parte de tipo hidrofílico. En medio acuoso, estos lípidos tienden a autoestructurarse formando la bicapa lipídica de la membrana plasmática que rodea la célula.
        En las células eucariotas existen una serie de orgánulos celulares (núcleo, mitocondrias, cloroplastos, lisosomas, etc) que también están rodeados por una membrana constituída, principalmente por una bicapa lipídica compuesta por fosfolípidos. Las ceras son un tipo de lípidos neutros, cuya principal función es la de protección mecánica de las estructuras donde aparecen.

Función informativa.
        Los organismos pluricelulares han desarrollado distintos sistemas de comunicación entre sus órganos y tejidos. Así, el sistema endocrino genera señales químicas para la adaptación del organismo a circunstancias medioambientales diversas. Estas señales reciben el nombre de hormonas. Muchas de estas hormonas (esteroides, prostaglandinas, leucotrienos, calciferoles, etc) tienen estructura lipídica.

Función catalítica.
        Hay una serie de sustancias que son vitales para el correcto funcionamiento del organismo, y que no pueden ser sintetizadas por éste. Por lo tanto deben ser necesariamente suministradas en su dieta. Estas sustancias reciben el nombre de vitaminas. La función de muchas vitaminas consiste en actuar como cofactores de enzimas (proteínas que catalizan reacciones biológicas). En ausencia de su cofactor, el enzima no puede funcionar, y la vía metabólica queda interrumpida, con todos los perjuicios que ello pueda ocasionar. Ejemplos son los retinoides (vitamina A), los tocoferoles (vitamina E), las naftoquinonas (vitamina K) y los calciferoles (vitamina D).

1.2.4.3. Acidos nucleicos.
       Son biopolímeros, de elevado peso molecular, formados por otras subunidades estructurales o monómeros, denominados nucleótidos.
    El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Meischer (1869), el cual trabajando con leucocitos y espermatozoides de salmón, obtuvo una sustancia rica en carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un porcentaje elevado de fósforo. A esta sustancia se le llamó en un principio nucleina, por encontrarse en el núcleo. Años más tarde, se fragmentó esta nucleina, y se separó un componente proteico y un grupo prostético, este último, por ser ácido, se le llamó ácido nucleico.
En los años 30, Kossel comprobó que tenían una estructura bastante compleja. En 1953, James Watson y Francis Crick, descubrieron la estructura tridimensional de uno de estos ácidos, concretamente del ácido desoxirribonucleico (ADN).

Composición.
    Son biopolímeros formados por  unidades llamadas monómeros, que son los nucleótidos. Los nucleótidos están formados por la unión de:


  A la unión de una pentosa con una base nitrogenada se le llama nucleósido. Esta unión se hace mediante un enlace b-glucosídico.
  • Si la pentosa es un desoxirribosa, tenemos un desoxirribonucleósido. Estos tienen como bases nitrogenadas la adenina, citosina, guanina y timina.
  • El enlace b-glucosídico se hace entre el

         Los ácidos nucleicos están formados, como ya se ha dicho anteriormente, por la polimerización de muchos nucleótidos, los cuales se unen de la siguiente manera: 3´-pentosa-5´-fosfato---3´-pentosa-5´fosfato--. Cada molécula tiene una orientación definida, por lo que la cadena es 5´-> 3´.
    dnaAtendiendo a su estructura y composición existen dos tipos de ácidos nucleicos que son: Entre las principales funciones de estos ácidos tenemos:
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